1. Littérature générale
  2. Essais littéraires

EAN13
9783841781659
Éditeur
Univ Européenne
Date de publication
17 novembre 2011
Collection
OMN.UNIV.EUROP.
Nombre de pages
260
Dimensions
22 x 15 cm
Poids
387 g
Langue
fre

Moteurs Moléculaires Et Colicines, Organisation Fonctionnelle Des Protéines Membranaires D'Escherichia Coli

Xiang Zhang

Univ Européenne

Prix public : 79,00 €

Le système Tol-Pal est un complexe de l'enveloppe d'Escherichia coli composé de CINQ protéines. Les protéines ToIQ, ToIR, TolA forment un complexe dans la membrane interne; la lipoprotéine Pal interagit avec le peptidoglycane avec la protéine périplasmique TolB. Ce système est conservé chez la plupart des bactéries à Gram négatif. Il joue un rôle important dans le maintien de la stabilité de l'enveloppe et dans l'étape tardive de la division cellulaire. Une interaction entre TolA et Pal relie les membranes interne et externe, et dépend des protéines ToIQ, TolR et de la force proton motrice (PMF). Les protéines ToIQ-R-A formeraient un moteur moléculaire utilisant la PMF afin de relier membranes interne, externe et le peptidoglycane. Mon travail a consisté à étudier l'organisation des segments transmembranaires (STs) de TolQ et TolR au sein de la membrane interne d'E. coli en utilisant l'approche expérimentale du « cysteine scanning ». Ainsi, nous avons pu identifier les résidus impliqués dans les interactions entre les STs et améliorer la connaissance de l'organisation moléculaire de ce système. Nous avons aussi démontré la dimérisation du ST de TolR et l'importance de la d
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